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【倒计时16天】准考证打印时间已出 & 生化考点全复盖第一波

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重要提示


距离执医及助理医师考试?16?天。除此之外,还有一条重要消息:


执业医师综合笔试准考证

明天(8 月 10 日)可以打印了!


打印地点:国家医学考试网


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生物化学(一)


【考点】基础医学综合 - 生物化学 - 蛋白质的结构与功能、核酸的结构与功能、酶


【概述】生物化学相对来说比较枯燥,考试大纲的要求详尽而繁琐,所以我们要抓住重点章节,在理解的基础上进行记忆,围绕重点生化反应记忆其原料、催化酶、产物等细节,注意结合历年考题进行考点覆盖。



蛋白质的结构与功能


1. 氨基酸与多肽


(1)蛋白质的基本结构单位为氨基酸,组成蛋白质的天然氨基酸有 20 余种,其化学结构都属于 α-氨基酸,由遗传密码编码直接合成肽链的只有 20 种氨基酸,它们可分为非极性 R 基氨基酸、不带电荷的极性 R 基氨基酸、带正电荷的极性 R 基氨基酸和带负电荷的极性 R 基氨基酸。


(2)两分子氨基酸借一分子氨基和另一分子羧基脱去一分子水缩合称为二肽,两个氨基酸之间新长生的酰胺键称为肽键,二肽可继续与氨基酸分子缩合形成多肽,肽链分子中的氨基酸相互衔接形成的长链称为多肽链,肽链中的氨基酸分子称为氨基酸残基,多肽链有自由氨基的一端称为 N-末端,有自由羧基的一端称为 C-末端,多肽链中氨基酸残基的顺序编号都从 N 端到 C 端。


2. 蛋白质的结构


(1)一级结构


氨基酸在多肽链中的排列顺序及其共价连接称为蛋白质的一级结构,蛋白质分子的一级结构是期生物学活性及特意空间结构的基础。


(2)二级结构


多肽链骨架中原子的局部空间排列称为蛋白质分子的二级结构,并不涉及侧链的构象,已测定的蛋白质中二级结构主要形式包括 α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。


(3)三级和四级结构


具有二级结构的一条肽链中所有原子在三维空间的整体排布称为三级结构,其形成的原因是由于序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用而进行范围广泛的盘曲与折叠,三级结构中多肽链的盘曲方式由氨基酸残基的排列顺序决定,三级结构的形成和稳定主要靠疏水键、盐键、二硫键、氢键和范德华力。


多条具有一、二和三级结构的肽链之间通过非共价键维系可形成具有生物活性的蛋白质,这种蛋白质的每条肽链称为一个亚基,由亚基构成的蛋白质称为寡聚蛋白,寡聚蛋白中亚基的立体排布、亚基之间 的相互关系称为蛋白质的四级结构。


3. 蛋白质结构与功能的关系


(1)蛋白质一级结构与功能的关系


  • 一级结构是空间构象的基础,是高级结构形成的基础;


  • 一级结构是功能的基础,一级结构相似的多肽或蛋白质,其空间构象和功能也相似;


  • 来源不同但功能相同的蛋白质中与功能相关的结构总是相同,若一级结构变化,蛋白质的功能可能发生很大变化;


  • 蛋白质的氨基酸序列改变可以引起疾病,多种分子病均源自氨基酸异常而导致的某种蛋白质缺乏或异常,如镰状红细胞贫血症(血红蛋白 β 链第 6 位谷氨酸换为缬氨酸)。


(2)蛋白质高级结构与功能的关系


  • 高级结构是表现功能的形式,尽管蛋白质一级结构决定空间构象,但只有具有 高级结构的蛋白质才能表现生物学功能;


  • 因蛋白质空间构象异常变化,即相应蛋白质的有害折叠、折叠不能,或错误折叠导致错误定位引起的疾病称为蛋白质构象病(朊病毒病就是一种蛋白质构象病)。


4. 蛋白质的理化性质


(1)蛋白质的两性解离和等电点


蛋白质分子在一定的溶液 pH 条件下课解离成带正电荷或负电荷的基团,当蛋白质溶液出于某一 pH 时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,静电荷为零,此时溶液的 pH 称为蛋白质的等电点。


(2)蛋白质的沉淀


蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀,沉淀蛋白质的方法主要由盐析、重金属离子沉淀、生物碱试剂沉淀、有机溶剂沉淀等。


(3)蛋白质的变性


在某些无力或化学因素作用下,使蛋白质的空间构象破坏(但不包括肽链断裂等一级结构变化),导致蛋白质理化性质、生物学性质的改变,这种现象称为蛋白质的变性作用;使蛋白质变性的因素很多,包括高温、高压、紫外线、X 射线照射、超声波、剧烈震荡及搅拌等物理因素和强酸强碱、重金属盐、有机溶剂等化学因素。



核酸的结构与功能


1. 核酸的基本组成单位——核苷酸


(1)核苷酸分子组成


核酸水解后产生核苷酸,核苷酸水解后产生核苷及磷酸,核苷进一步水解可产生戊糖和碱基。


  • 碱基指核酸分子中的碱基均为含氮杂环化合物,可分为嘌呤和嘧啶两类,DNA 和 RNA 中含有的嘌呤碱主要为腺嘌呤(A)和鸟嘌呤(G),组成 DNA 的嘧啶碱主要由胸腺嘧啶(T)和胞嘧啶(C),组成 RNA 的嘧啶碱则主要为尿嘧啶(U)和胞嘧啶(C)。


  • 戊糖在核糖中的戊糖有核糖和脱氧核糖两种,均为β-呋喃型,戊糖的碳原子顺序以 1' 到 5' 表示。


  • 核苷戊糖分子中 C-1' 上的羟基与嘧啶碱 N-1 或嘌呤碱 N-9 上的氢化合成水而形成,戊糖与碱基之间以 C-1'-N 糖苷键相连;


  • 核苷酸是核酸的基本结构单位,由核苷中戊糖分子 C-5' 羟基与磷酸缩合成酯键而形成;体内还有其他形式的核苷酸,如辅酶 I 等不参与核酸组成但仅作为代谢酶的辅酶参与物质代谢反应;体内核苷酸除一磷酸核苷酸形式外还有核苷的二磷酸酯和三磷酸酯;核苷酸还有环化的形式,主要是 3',5'-环腺苷酸(cAMP)和 3',5'-环鸟苷酸(cGMP),他们在细胞内代谢的调节和跨细胞膜信号传导中起着重要作用。


(2)核酸


核酸是由许多核苷酸分子连接而成的


  • 核酸分子中各个核苷酸之间的连接方式都是通过前一个脱氧核苷酸的 3'-羟基与后一个分子的 5'-磷酸缩合生成 3'-5'-磷酸二酯键而彼此相连;


  • 多聚核苷酸链具有两个不同末端,戊糖 5' 位带有游离磷酸基的称为 5' 末端,3' 位带有游离羟基的称为 3' 末端;


  • 多聚核苷酸链具有方向性,通常以 5' → 3' 方向为正向;


  • 核酸分为 DNA 和 RNA 两类。


2. DNA 的结构与功能


(1)DNA 碱基组成规律


  • 所有 DNA 分子中,腺嘌呤与胸腺嘌呤分子数相等,鸟嘌呤与胞嘧啶分子数相等,即 A = T,G = C ,并可引申出 A / T = G / C,A + G = T + C;


  • DNA 的碱基组成具有种属特异性,不同生物种属的 DNA 具有各自特异的碱基组成;


  • DNA 的碱基组成无组织或器官特异性,同一生物体的不同器官或组织 DNA 的碱基组成相似;


  • 生物体内的碱基组成与生物遗传特性有关,一般不受年龄、生长状况、营养状况和环境条件影响。


(2)DNA 的一级结构


指核酸分子中核苷酸的排列顺序及其连接方式,也可指其碱基排列顺序,即 DNA 序列。


(3)DNA 双螺旋结构


  • DNA 分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸连组成;


  • 两条链以脱氧核糖和磷酸形成的长链为基本骨架,以右手螺旋方式绕同一中心轴盘绕成双螺旋结构;


  • 双螺旋 DNA 链中,亲水的脱氧核糖和磷酸位于外侧,疏水的碱基位于螺旋内部,链间形成氢键,使两条链的碱基相互配对,从而稳定螺旋;


  • 碱基之间是嘌呤与嘧啶配对,及 A=T,G≡C,前者间形成两个氢键,后者见形成三个氢键,这种碱基配对也称碱基互补,具有碱基互补的多核苷酸连称为互补链;


  • 每个碱基对的两碱基处于同一平面,该平面垂直于双螺旋的中心轴,各碱基对的平面彼此平行、相互重叠;


  • 每两个相邻碱基对平面之间的距离是 0.34 nm,螺旋每转一圈的螺距为 3.4 nm,每个旋距内含 10 个碱基对;


  • 碱基可以在多核苷酸链中以任何排列顺序存在。


(4)DNA 高级结构


DNA 双螺旋进一步盘曲形成更加复杂的结构称为 DNA 的三级结构,即超螺旋结构。


(5)DNA 的功能


DNA 的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息,并作为基因复制和转录的模板,它是生命遗传的物质基础,也是个体生命活动的信息基础。


3. DNA 理化性质及其应用


(1)变性


  • DNA 分子双螺旋的稳定靠碱基堆积力和氢键的相互作用来共同维持,若某种因素破坏了这两种非共价键力,导致 DNA 两条链完全解离,就称为变性;


  • 导致变性的因素可以有温度过高、盐浓度过低及酸碱过强等;


  • DNA 变性是二级结构的破坏,双螺旋解体的过程,不伴随共价键断裂,不同于 DNA 一级结构破坏引起的 DNA 降解过程;


  • DNA 变性常伴随物理性质的改变,尤其重要的是光吸收值的改变,变性 DNA 在波长 260 nm 的光吸收增强,这一现象称为增色效应;


  • DNA 变性发生在一定的温度范围内,该范围的中点温度称为融解温度,用?Tm?表示,当温度达到融解温度时 DNA 分子内 50% 的双螺旋结构被破坏,DNA 分子的 GC 含量越高?Tm值也越大,DNA 分子越长?Tm?值越大。


(2)复性


DNA 的变性是可逆的,在一定条件下,如温度或 pH 逐渐恢复到生理范围,分离的 DNA 双链可以自动退火,再次互补结合形成双链,这个过程称为复性。


(3)核酸杂交


不同来源的核酸变性后合并在一起,只要这些核酸分子含有可以形成碱基互补配对的序列,复性也会发生于不同来源的核酸链之间,形成杂化双链,这个过程称为杂交。


(4)核酸的紫外线吸收


核酸分子的碱基含有共轭双键,在 260 nm 波长处有最大紫外吸收,可利用这一特性对核酸进行定量和纯度分析。


4. RNA 结构与功能


(1)mRNA


遗传信息从 DNA 分子抄录为 RNA 分子的过程称为转录,从 DNA 分子转录的 RNA 分子中,有一类可作为蛋白质生物合成的模板,称为信使 RNA(mRNA)。


原核生物和真核生物的 mRNA 结构不完全一样,主要区别如下:



(2)tRNA


  • 转运 RNA(tRNA)的作用是在蛋白质合成过程中按照 mRNA 指定的顺序将氨基酸运送到核糖体进行肽链的合成;


  • tRNA 种类很多,每种氨基酸至少有一种相应的 tRNA 与之结合;


  • tRNA 是单链小分子,由 73~93 个核苷酸组成;


  • tRNA 含有很多稀有碱基;


  • tRNA 的 5'-末端总是磷酸化,5'-末端核苷酸往往是 pG;


  • tRNA 的 3'-末端是 CpCpA-OH 这一序列是 tRNA 转运氨基酸所必需的;


  • tRNA 分子中部分碱基相互结合,形成双螺旋,从而构成 tRNA 的二级结构,形状类似于三叶草,含有 4 个环和 4 个臂,包括二氢尿嘧啶环(DHU 环)、可变环、TψC 环和反密码环(由 7 个碱基构成,其中中间 3 个碱基构成反密码子)。


(3)rRNA


核糖体 RNA(rRNA)是细胞内含量最丰富的 RNA,它们与核糖体蛋白共同构成核糖体。


(4)其他 RNA


三、酶


1. 酶的催化作用


(1)酶的分子结构与催化作用


  • 酶的分子组成可分为单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶;


  • 结合蛋白质的酶类除由氨基酸构成的蛋白质部分外还含有其他小分子有机化合物或金属离子构成的辅助因子;


  • 小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质,称为辅酶,主要作用是参与酶的催化过程,在反应中传递电子、原子或一些基团,决定酶反应特异性的是酶蛋白部分;


  • 辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基,透析等简单物理方法无法除去辅基;


  • 酶蛋白与辅助因子组成全酶,酶的种类很多,但辅酶的种类很少,绝大多数辅酶成分中含有不同的 B 族维生素,辅基大多为金属离子;


  • 酶分子中与酶活性有关的化学基团称为必需基团,酶分子中必需基团在空间位置上相对集中所形成的特定空间结构区域称为酶的活性中心,是酶发挥催化作用的关键部位;


  • 活性小红心可与底物特异结合,将底物转化为产物。


(2)酶促反映的特点


  • 极高的催化效率,酶通过大幅度降低活化能加速反应;


  • 高度的特异性,酶促反应对底物有一定的选择;


  • 酶促反应具有可调节性,酶促反应受多种因素的调控。


(3)酶-底物复合物


  • 酶在发挥催化作用前,需与底物密切结合;


  • 当底物与酶接近时,结构上相互诱导适应,酶与底物的 结构均发生形变,更密切地多点结合,形成酶-底物中间复合物。


2. 辅酶与辅酶助因子


辅酶的主要作用是参与酶的催化过程,在反应中传递电子、原子或一些基团,决定酶反应特异性的是酶蛋白部分;辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基,透析等简单物理方法无法除去辅基;酶的种类很多,但辅酶的种类很少,绝大多数辅酶成分中含有不同的 B 族维生素,辅基大多为金属离子。


3. 酶促反应动力学


(1)Km?和?Vmax


当酶促反应速度不再随着底物浓度增高而增大时,最大反应速度即称为?Vmax当反应速度为最大速度一半时的底物浓度称为?Km,也称米氏常数,是酶的特征性常数。


(2)最适 pH 和最适温度


在某一 pH 时酶的活性最大,此 pH 称为酶的最适 pH;酶对温度变化及其敏感,反应速度最快时的温度即为酶的最适温度。


4. 抑制剂与激活剂


(1)不可逆抑制作用


抑制剂与酶活性中心的必需基团形成共价键结合,不能用透析、稀释等除去,这一类抑制剂称为不可逆性抑制剂,所引起的抑制作用为不可逆性抑制作用,如有机磷农药特异地与胆碱酯酶活性中心结合使酶失活。


(2)可逆性抑制剂


  • 竞争性抑制:某些可逆性抑制剂与底物结构相似,能和底物竞争酶的活性中心,使酶不能与底物结合,抑制酶促反应,称为竞争性抑制,抑制剂与酶的结合是可逆的,故酶促反应抑制程度取决于底物、抑制剂与酶的亲和力及两者的浓度,增加底物浓度可降低甚至解除抑制作用,仍可达到?Vmax,但在竞争性抑制剂存在时,酶与底物的亲和力下降,Km?值变大。


  • 非竞争性抑制:非竞争性抑制剂可与活性中心外必需基团结合而不影响底物与酶结合,形成的酶-底物-抑制剂复合物不能释放产物,这种抑制作用不能用增加底物浓度消除抑制作用,称为非竞争性抑制,此时?Km?值不变,但?Vmax?降低。


  • 反竞争性抑制:此类抑制剂只与底物-酶复合物结合,不与游离酶结合,使能生成产物的底物-酶结合物减少,此时?Vmax?降低,但?Km?变小。


(3)激活剂


使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂,激活剂大多数为金属阳离子。


5. 酶活性的调节


(1)别构调节


一些小分子物质能与酶的调节部位或亚基以非共价键相连,使酶的空间构象发生变化,从而使酶的活性发生改变,这种被调节的酶称为别构酶,这种调节方式称为别构调节。


(2)化学修饰


  • 被调节的酶在另一种酶的催化下发生共价键变化,从而引起酶活性变化称为酶的化学修饰。


  • 调节酶所发生的化学修饰包括磷酸化、甲基化等,以磷酸化最多见。


  • 化学修饰是不可逆反应,去修饰需在另一种酶的催化下进行。


  • 化学修饰调节在代谢途径调节的信号通路中具有广泛的意义。


(3)酶原激活


  • 少部分酶在细胞内合成后并无活性,称为酶原,由无活性的酶原变成有活性酶的过程称为酶原激活。


  • 酶原激活具有重要生理意义,一方面保护细胞本身的蛋白质不受蛋白酶的水解破坏,另一方面保证合成的酶在特定部位和环境中发挥生理作用。


(4)同工酶


一类具有相同催化功能,但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同的一组酶称为同工酶。


6. 核酶


核酶是具有催化活性的 RNA,又称催化性 RNA。



历年真题回顾


2012 - 1 - 42 下列关于酶结构与功能的叙述,正确的是:(单选)

A. 酶只在体内发挥作用

B. 酶的催化作用与温度无关

C. 酶能改变反应的平衡点

D. 酶能大大降低反应的活化能

E. 酶的催化作用不受调控


【答案】D


【解析】见「三、酶 - 1. 酶的催化作用」。


2011 - 4 - 18 DNA 变性的本质是:(单选)

A. 磷酸二酯键断裂

B. N-C 糖苷键断裂

C. 戊糖内 C-C 键断裂

D. 碱基内 C-C 键断裂

E. 互补碱基之间氢键断裂


【答案】E


【解析】见「二、核酸的结构与功能 - 3. DNA 理化性质及其应用 - (1)变性」。




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